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표제지
초록
목차
ABBREVIATIONS 14
I. 서론 15
II. 재료 및 방법 17
A. 재료 및 시약 17
1. 연구에 사용된 균주 및 Primer 그리고 Plasmid 17
2. 배지 17
3. 제한효소 및 변형효소 17
4. 기타 시약 및 재료 17
B. 실험방법 18
1. 실험실 내 기보유 KA111, KA115, KA182, KA198, KA217, KA222 균주의 분류 및 동정을 위한 16S rDNA 염기서열 분석 18
2. 실험실 내 기보유 KA111, KA115, KA182, KA198, KA217, KA222 균주의 생리활성 측정 25
3. 기능성물질 (Ornithine, Citurulline, GABA등)의 생물전환능 (Bioconversion) 연구 28
4. 반응물질(기질)의 농도별 최대 생물전환능 (Bioconversion) 연구 32
III. 결과 및 고찰 36
1. 실험실 내 기보유 균주의 분류 및 동정을 위한 16S rDNA 염기서열 분석 결과 36
2. 실험실 내 기보유 KA111, KA115, KA182, KA198, KA217, KA222 균주의 생리 활성 측정 결과 55
3. 기능성물질 (Ornithine, Citurulline, GABA등)의 생물전환능(Bioconversion) 연구 결과 61
3-1. 공시 아미노산 분석결과 61
3-2. TLC와 HPLC의 병합 실험 62
3-3. 실험실 내 기보유 KA111, KA115, KA182, KA198, KA217, KA222균주의 생물전환능(Bioconversion)에 대한 연구 결과 63
4. 반응물질(기질)의 농도별 최대 생물 전환능(Bioconversion) 연구 결과 70
IV. 결론 83
참고문헌 88
영문요약 91
Table 1. The bacterial strains and plasmids used in this study 19
Table 2. Compositions of ligation solution 22
Table 3. 18 kinds of standard amino acids 28
Table 4. Composition of basic complex medium and minimal medium 30
Table 5. The culture conditions of a specific strain for getting bioconverted... 30
Table 6. The culture conditions of a specific strain for getting bioconverted... 32
Table 7. Properties and structures of the functional amino acids 34
Table 8. Microbial identification by 16S rDNA analysis 36
Table 9. Organic compounds degradability of KA111, KA115, KA182,... 58
Figure 1. Cloning strategy of 16S rDNA fragment 22
Figure 2. 16S rDNA sequence of the KA111(Pseudomonas fragi) 38
Figure 3. 16S rDNA sequence of the KA115(Bacillus methylotrophicus) 39
Figure 4. 16S rDNA sequence of the KA182(Bacillus subtilis) 40
Figure 5. 16S rDNA sequence of the KA198(Bacillus safensis) 41
Figure 6. 16S rDNA sequence of the KA217(Bacillus pumilus) 42
Figure 7. 16S rDNA sequence of the KA222(Bacillus licheniformis) 43
Figure 8. Comparison of the 16S rDNA nucleotide sequences between... 44
Figure 9. Phylogenetic relationships based on 16S rDNA sequences of... 54
Figure 10. Cellulolytic activity(CA) of KA111, KA115, KA182, KA198, KA217... 59
Figure 11. Amylolytic activity(AA) of KA111, KA115, KA182, KA198, KA217... 59
Figure 12. Lipolytic activity(LA) of KA111, KA115, KA182, KA198, KA217 and... 59
Figure 13. Proteolytic activity(PA) of KA111, KA115, KA182, KA198, KA217... 59
Figure 14. Lignin-degradable(Lig) of KA111, KA115, KA182, KA198, KA217 and... 60
Figure 15. Insolube Phosphate Salt Solubilizing Activity(IPSSA) of KA111, KA115,... 60
Figure 16. Insolube Phosphate Salt Solubilizing Activity(IPSSA) of KA111, KA115,... 60
Figure 17. TLC chromatograms of standard amino acids 61
Figure 18. Merged tests of TLC and HPLC 62
Figure 19. TLC chromatograms of amino acids bioconverted on the... 67
Figure 20. TLC chromatograms of amino acids bioconverted on the minimal... 68
Figure 21. TLC chromatograms of amino acids bioconverted on the malt extract... 69
Figure 22. Pathway of L-arginine biosynthesis and catabolism in B.... 73
Figure 23-A. TLC chromatograms of amino acids bioconverted in accordance... 74
Figure 23-B. TLC chromatograms of amino acids bioconverted in accordance... 75
Figure 23-C. TLC chromatograms of amino acids bioconverted in accordance... 76
Figure 24-A. TLC chromatograms of amino acids bioconverted in accordance... 77
Figure 24-B. TLC chromatograms of amino acids bioconverted in accordance... 78
Figure 24-C. TLC chromatograms of amino acids bioconverted in accordance... 79
Figure 25-A. TLC chromatograms of amino acids bioconverted in accordance... 80
Figure 25-B. TLC chromatograms of amino acids bioconverted in accordance... 81
Figure 25-C. TLC chromatograms of amino acids bioconverted in accordance... 82
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