tRNA 의 34 번째 유리딘은 생명체 내에서 거의 항상 변형되어 있다. 유리딘은 그람음성균에서 5-carboxymethoxyuridine(cmo5U)로 변형이 되는데, 카복시메틸 전이효소인 CmoA 와 CmoB 가 cmo5U 형성에 참여한다. CmoB 는 Cx-SAM 을 카복시메틸 공여자로 사용하여 cmo5U 를 형성한다. Cx-SAM은 CmoA 효소반응의 생성물로서, CmoA 가 prephenate 를 카복시메틸 공여자로 사용하여 생성하는 대사산물이다.

본 연구에서는 기질과 결합한 V. fischeri 종 CmoA 의 구조를 제안한다. 제시한 구조는 2 가지 기질 중 하나의 analog 만이 결합되어 있고 일부가 누락되어 있었다. 누락된 부분은 E. coli CmoA 에서 SAM 이 아닌 Cx-SAM 에 특이적으로 결합하는 Arg199 를 포함하고 있다. 이 구조는 Arg199 가 ligand binding site 에서 상호작용하는 분자의 존재유무에 따라 ligand 와 CmoA 의 결합 친화력에 영향을 줄 수 있다는 추측을 하게 해주었다. E. coli CmoA 와 V. fischeri 와 Cx-SAM 의 결합친화력 분석도 진행하였다. 마지막으로 여러 조건에서 정제한 CmoA 의 ligand 를 추출하고 분석을 진행하였다. Histidine tag 의 위치에 따라 CmoA 효소 활성이 달라졌고, 세포 내에서 CmoA 효소 반응에 사용되는 한 가지 기질의 생성을 차단하였더니 효소 반응이 진행되지 않은 것에 더해 효소와 기질의 결합친화력의 변화또한 나타났다. Histidine tag 위치에 따른 효소활성차이는 정확한 원인은 특정하지 못했지만, 효소활성에 영향을 주는 변수를 하나 더 찾아내어 연구의 방향을 늘려줄 것이다. 기질의 유무에 따른 효소반응의 확인 및 메커니즘의 증명은 지금까지 생체외에서만 이루어졌었지만, 이 실험결과를 통해 생체내 환경의 변화로도 효소활성의 차이를 끌어낼 수 있음을 알게되었다. 또한 효소활성의 유무를 넘어 결합친화력의 변화로 추측되는 결과는 효소와 ligand 의 분자적 상호작용에 대한 구조적인 통찰과 정보를 제공할 수 있다.