국문목차
표제지=0,1,4
목차=i,5,3
그림목차=iv,8,1
표목차=v,9,2
논문개요=vii,11,2
I. 서론=1,13,1
1.1 연구배경=1,13,1
1.2 연구 목적 및 내용=2,14,1
II. 관련 연구=3,15,1
2.1 막단백질과 기본구성 요소=3,15,1
2.1.1 막단백질=3,15,2
2.1.2 아미노산(Amino Acid)=4,16,3
2.2 막단백질의 구조연구=7,19,1
2.2.1 실험적 기법=7,19,2
2.2.2 컴퓨터 모델링 기법=8,20,2
2.3 HMM에 기반한 기존 시스템의 한계점=10,22,1
III. 최대 엔트로피 방법=11,23,1
3.1 은닉 마르코프 모델과 최대 엔트로피 마르코프 모델=11,23,2
3.2 최대 엔트로피 마르코프 모델=12,24,3
3.3 모델 구조=15,27,4
IV. 시스템 설계 및 구현=19,31,1
4.1 시스템 설계=19,31,1
4.1.1 시스템 개요=19,31,1
4.1.2 시스템 구조=20,32,2
4.2 기초실험 단계=22,34,1
4.2.1 기초실험 1:위상 별 아미노산의 구성 비율=22,34,4
4.2.2 기초실험 2:아미노산의 발생 정확도=26,38,4
4.3 전처리 및 학습=30,42,1
4.3.1 전처리(Preprocessing):학습데이터 생성=30,42,3
4.3.2 학습을 위해 고려된 자질=32,44,5
4.3.3 자질의 표현 및 자질파일 생성=36,48,4
4.3.4 모델=40,52,1
V. 실험=41,53,1
5.1 데이터 집합=41,53,3
5.2 결과=44,56,1
5.2.1 결과화면=44,56,3
5.2.2 시스템 성능=47,59,3
5.2.3 성능 비교=50,62,3
VI. 결론=53,65,2
참고문헌=55,67,3
ABSTRACT=58,70,2
[그림2-1] α-아미노산의 기본구조=4,16,1
[그림3-1] 도식화된 막횡단 단백질 서열=15,27,1
[그림3-2] 서열의 링크구조=16,28,1
[그림3-3] 최대 엔트로피 마르코프 모델 구조도=18,30,1
[그림3-4] helix의 세부구조=18,30,1
[그림4-1] 시스템 구조=20,32,1
[그림4-2] 위상이 레이블링 된 FASTA format의 단백질 서열=30,42,1
[그림4-3] 원시 데이터와 변형된 데이터=31,43,1
[그림4-4] 세가지 모델에 의한 소수성 값의 분포패턴=35,47,1
[그림4-5] ITA5_MOUSE에 대해 생성된 자질파일=39,51,1
[그림4-6] Eisenberg scale 과 hydrophobic 두 자질로부터 생성된 모델=40,52,1
[그림5-1] 10-fold cross validation=41,53,1
[그림5-2] 최종 결과화면=45,57,1
[그림5-3] 성능평가 1:재현율=51,63,1
[그림5-4] 성능평가 2:정확도=51,63,1
[표2-1] 내재성 단백질과 외재성 단백질의 특징=3,15,1
[표2-2] 비극성과 극성의 특징=5,17,1
[표2-3] 아미노산의 성질에 따른 분류=6,18,1
[표3-1] HMM과 MEMM의 추론과정 비교=12,24,1
[표3-2] 위상변화에 관한 규칙=17,29,1
[표4-1] 세포내부에서의 아미노산 구성비율=23,35,1
[표4-2] 막에서의 아미노산 구성비율=24,36,1
[표4-3] 세포외부에서의 아미노산 구성비율=25,37,1
[표4-4] 위상 별 아미노산의 정확도=27,39,1
[표4-5] 위상 별 아미노산 조각의 정확도=28,40,1
[표4-6] 길이 별 조각의 특징=29,41,1
[표4-7] 20가지 아미노산의 성질=33,45,1
[표4-8] 세가지 모델에 의해 정규화된 아미노산의 소수성 값=34,46,1
[표4-9] 세가지 소수성 값을 단독자질로 사용한 테스트 결과=36,48,1
[표4-10] 자질의 표현=37,49,1
[표4-11] 아미노산의 발생 정확도 분류 기준=38,50,1
[표5-1] 실험을 위한 단백질서열=42,54,2
[표5-2] 최종 결과 화면의 구성=46,58,1
[표5-3] 자질조합 1=47,59,1
[표5-4] 자질조합 2=47,59,1
[표5-5] 자질조합 3~8=49,61,1
[표5-6] 시스템 별 성능=50,62,1